蛋白質(zhì)是種復(fù)雜的有機(jī)化合物，舊稱“朊"。蛋白質(zhì)這概念早是由瑞典化學(xué)永斯·貝采利烏斯于1838年提出，但當(dāng)時(shí)人們對(duì)于蛋白質(zhì)在機(jī)體中的核心作用并不了解。1926年，詹姆斯·B·薩姆納揭示尿素酶是蛋白質(zhì)，次證明了酶是蛋白質(zhì)。第個(gè)被測(cè)序的抗原肽蛋白質(zhì)是胰島素，由弗雷德里克·桑格完成，他也因此獲得1958年度的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。先被解析的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)包括血紅蛋白和肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)，所用方法為X射線晶體學(xué)；該工作由馬克斯·佩魯茨和約翰·肯德魯于1958年分別完成，他們也因此獲得1962年度的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)是由氨基酸分子呈線性排列所形成，相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基通過(guò)肽鍵連接在起。蛋白質(zhì)的氨基酸序列是由對(duì)應(yīng)基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種“標(biāo)準(zhǔn)"氨基酸。在抗原肽蛋白質(zhì)中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯后修飾而發(fā)生化學(xué)結(jié)構(gòu)的變化，從而對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行激活或調(diào)控。多個(gè)蛋白質(zhì)可以起，往往是通過(guò)結(jié)合在起形成穩(wěn)定的蛋白質(zhì)復(fù)合物，發(fā)揮某特定功能。所有氨基酸都有共同的結(jié)構(gòu)特征，包括與氨基連接的α碳原子，個(gè)羧基和連接在α碳原子上的不同的側(cè)鏈。但有著與這種基本結(jié)構(gòu)不同之處：它含有個(gè)側(cè)鏈與氨基連接在起所形成的特殊的環(huán)狀結(jié)構(gòu)，使得其氨基在肽鍵中的構(gòu)象相對(duì)固定。.標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的側(cè)鏈?zhǔn)菢?gòu)成蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的重要元素，它們具有不同的化學(xué)性質(zhì)，因此對(duì)于蛋白質(zhì)的功能至關(guān)重要。 多肽鏈中的氨基酸之間是通過(guò)脫水反應(yīng)所形成的肽鍵來(lái)互相連接；旦形成肽鍵成為蛋白質(zhì)的部分，氨基酸就被稱為“殘基"，而連接在鏈的碳、氮、氧原子被稱為“主鏈"或“蛋白質(zhì)骨架"。由于肽鍵有兩種共振態(tài)，具有定的雙鍵特性，使得相鄰α碳之間形成肽平面；而肽鍵兩側(cè)的面角確定了蛋白質(zhì)骨架的局部形態(tài)。由于氨基酸的非對(duì)稱性（兩端分別具有氨基和羧基），蛋白質(zhì)鏈具有方向性。蛋白質(zhì)鏈的起始端有自由的氨基，被稱為N端或氨基端；尾端則有自由的羧基，被稱為C端或羧基端。功能：與其他生物大分子（如多糖和核酸）樣，蛋白質(zhì)是地球上生物體中的必要組成成分，參與了細(xì)胞生命活動(dòng)的每個(gè)進(jìn)程。酶是常見的類蛋白質(zhì)，它們催化生物化學(xué)反應(yīng)，尤其對(duì)于生物體的代謝至關(guān)重要。除了酶之外，還有許多結(jié)構(gòu)性或機(jī)械性蛋白質(zhì)，如肌肉中的肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白，以及細(xì)胞骨架中的微管蛋白（參與形成細(xì)胞內(nèi)的支撐網(wǎng)絡(luò)以維持細(xì)胞外形）。另外些抗原肽蛋白質(zhì)則參與細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)、**反應(yīng)、細(xì)胞黏附和細(xì)胞周期調(diào)控等。同時(shí)，蛋白質(zhì)也是人們?nèi)粘ｏ嬍持斜匦璧臓I(yíng)養(yǎng)物質(zhì)，這是因?yàn)閯?dòng)物自身無(wú)法合成所有必需氨基酸；通過(guò)消化所攝入的蛋白質(zhì)食物（將蛋白質(zhì)降解為氨基酸），人體就可以將吸收的氨基酸用于自身的蛋白質(zhì)合成。其他：“蛋白質(zhì)"、“多肽"和“肽"這些名詞的含義在定程度上有重疊，經(jīng)常容易混淆。“蛋白質(zhì)"通常指具有完整生物學(xué)功能并有穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的分子；而“肽"則通常指段較短的氨基酸寡聚體，常常沒(méi)有穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。然而，“蛋白質(zhì)"和“肽"之間的界限很模糊，通常以20-30個(gè)殘基為界?！岸嚯?可以指任何長(zhǎng)度的氨基酸線性單鏈分子，但常常表示缺少穩(wěn)定的三結(jié)構(gòu)。
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